Dr inż. Magdalena Kuchlewska

Alergia pokarmowa

Alergia pokarmowa definiowana jest jako nieprawidłowa immunologiczna odpowiedź organizmu, powodująca występowanie różnych objawów klinicznych (w sposób powtarzalny i odtwarzalny) po zwyczajowo spożywanych pokarmach lub po substancjach dodawanych do żywności. Substancje wywołujące objawy chorobowe u osób predysponowanych do alergii to alergeny.

Alergie pokarmowe są istotnym problemem zdrowia publicznego na całym świecie, jednak dane epidemiologiczne na temat częstości ich występowania nie są jednoznaczne. Szacuje się, że problem występowania alergii pokarmowych dotyczy obecnie 5-8% populacji dzieci i 2-4% osób dorosłych. Inne dane literaturowe wskazują, że 20% populacji zmienia swoją dietę z powodu występowania zaburzeń alergicznych.
Alergia może wystąpić u każdego człowieka w różnym okresie jego życia. W dużej mierze zależy to od tego jak długo i w jakim nasileniu dany alergen oddziaływał na przewód pokarmowy.

W przypadku dzieci uczulenie na niektóre alergeny, jak np. białka mleka krowiego, może z wiekiem ustąpić. Obserwowany w ostatnich latach wzrost zachorowań na alergie pokarmowe wynika z niekorzystnego współdziałania czynników genetycznych i środowiskowych. Za jedną z przyczyn wzrostu liczby osób uczulonych na pokarmy uważa się spożywanie większej ilości żywności przetworzonej. Nowe technologie produkcyjne mogą niekiedy obniżać alergenność produktów w stosunku do wykorzystanych surowców, ale mogą także być przyczyną pojawiania się nieznanych wcześniej alergenów, stanowiących problem identyfikacyjny układu immunologicznego.
Choroby alergiczne mają charakter przewlekły, obniżają jakość życia osób chorych i ich rodzin. Objawy alergii pokarmowych mogą być różne, występować w obrębie jednego narządu albo dotyczyć kilku narządów jednocześnie – wyróżnia się reakcje skórne, ze strony układu oddechowego, układu pokarmowego, układu sercowo-naczyniowego, reakcje neurologiczne oraz reakcje uogólnione (wstrząs anafilaktyczny). Alergia pokarmowa jest jedną z głównych przyczyn reakcji wstrząsowych i przypuszcza się, że liczba nagłych zgonów spowodowanych wstrząsem anafilaktycznym po spożyciu pokarmu jest o wiele większa niż podają statystyki.

Alergeny pokarmowe nie mają wspólnej budowy chemicznej i strukturalnej, mogącej w sposób jednoznaczny wskazywać na ich zdolność do alergizacji. Większość spośród naturalnie występujących alergenów pokarmowych to białka o masie cząsteczkowej 10 – 40 kDa oraz rozpuszczalne w wodzie glikoproteiny o masie 10 – 70 kDa. Jednak spotyka się również reakcje alergiczne wywoływane przez cząsteczki o masie mniejszej i większej od podanych. Wielkość cząsteczek alergenu wiąże się przede wszystkim ze zdolnością jego przenikania przez błonę śluzową i jego immunogennością. Alergię pokarmową mogą wywoływać zarówno pokarmy pochodzenia zwierzęcego, jak i roślinnego, a osoby uczulone na jeden pokarm mogą stać się nadwrażliwe na inny o pokrewnym charakterze antygenowym. Chociaż ok. 170 różnych rodzajów żywności i dodatków może powodować wystąpienie objawów alergicznych wiadomo, że większość przypadków alergii pokarmowych (blisko 90%) jest spowodowanych przez kilka najpoważniejszych alergenów. Sklasyfikowano osiem grup stanowiących główne źródła antygenów – są to mleko krowie, jaja, ryby, skorupiaki, orzechy, orzeszki arachidowe, soja i pszenica (tzw. wielka ósemka alergenów pokarmowych). Niektóre z nich są stosowane w przetwórstwie mięsnym. Warto pamiętać, że konsumenci mogą także być uczuleni na samo mięso, m.in. wołowe, wieprzowe czy jagnięce.

Leczenie alergii pokarmowych polega na stosowaniu środków farmakologicznych oraz (jednocześnie) eliminowaniu z diety żywności (oraz jej składników) o właściwościach alergennych – tzw. dieta eliminacyjna. Osobom uczulonym na konkretne produkty (np. mleko) nie jest trudno usunąć je z diety, gdy występują one w postaci naturalnej. Te same alergeny mogą jednak być składową niektórych produktów spożywczych, w tym mięsnych, a ich obecność może nie zostać zauważona przez konsumenta. Im więcej składników zawiera dany produkt lub potrawa, tym większe jest ryzyko wprowadzenia alergenów ukrytych, którymi mogą być zarówno składniki występujące w potrawach w sposób naturalny, jak i dodawane w procesach technologicznych. Jeden alergen może występować w wielu produktach spożywczych, ale też wiele alergenów może znajdować się w jednym produkcie.

Przegląd wybranych alergenów pochodzenia zwierzęcego zawartych w przetworach mięsnych

Jaja i produkty pochodne (m.in. jaja w proszku, w płynie, mrożone, samo żółtko lub białko jaj).

Uczulenie na jajko występuje najczęściej w 4-5 roku życia, z reguły nie później niż w pierwszej dekadzie. Jajko składa się z białka (56-61%), żółtka (27-32%) i skorupki (8-12%). W skład części białkowej wchodzi głównie woda (ok. 88%) i białko (ok. 10%), będące źródłem podstawowych alergenów. Żółtko natomiast składa się z wody (50%), lipidów (34%) i białka (16%). Do najczęściej uczulających białek zawartych w jajku należą: owotransferyna (53%), owomukoid (38%), owoalbumina (32%) i lizozym (15%). Mniej alergenne wydają się być owomucyna i foswityna. Warto zwrócić uwagę także na zawartą w żółtku jaja apowitelinę.

Owomukoid

Owomukoid (Gal d 1) jest glikoproteiną o masie cząsteczkowej 28 kDa, składającą się ze 186 reszt aminokwasowych. Stanowią one trzy podwójne domeny reagujące jako natywne białka globularne, odporne zarówno na wysoką temperaturę (100OC/ 30 min), jak i inne czynniki denaturujące.

Owoalbumina

Owoalbumina (Gal d 2) to monomeryczna fosfoglikoproteina o masie cząsteczkowej ok. 43-45 kDa, zbudowana z 385 aminokwasów, należąca do rodziny serpin. Wyizolowano trzy rodzaje owoalbuminy: A1, A2 i A3, które różnią się ilością grup fosforowych w cząsteczce: A1 – dwie grupy, A2 – jedna grupa, A3 – bez grupy fosforowej. Wszyscy pacjenci uczuleni na jajko kurze wykazują pozytywną reakcję na obecność owoalbuminy. Wykazano, że jest ona odporna na działanie symulowanego soku trawiennego (sok żołądkowy i jelitowy), a wstępna denaturacja w wysokiej temperaturze powoduje wzrost jej odporności na proteolizę.

Owotransferyna

Owotransferyna (konalbumina, Gal d 3) jest białkiem o masie cząsteczkowej 77 kDa, zbudowanym z 686 aminokwasów. Ma zdolność wiązania jonów żelaza oraz wykazuje właściwości antymikrobiologiczne.

Lizozym

Lizozym (Gal d 4) to białko o masie cząsteczkowej 14,3 kDa, składające się ze 129 aminokwasów. Pojedynczy łańcuch polipeptydowy jest połączony czterema mostkami siarczkowymi. Dane dotyczące alergenności tego białka nie są jednoznaczne, chociaż najczęściej przypisuje mu się słaby potencjał alergenny. W literaturze można także odnaleźć informacje o wywoływaniu przez lizozym wziewnej alergii zawodowej pracowników zatrudnionych w przetwórstwie jaj.

Apowitelina

Apowitelina (Gal d 5) to alergen wyizolowany z frakcji lipoproteinowej żółtka jaja kurzego. Badania wykazały, że apowitelina I (di- lub tetrametr o 9 kDa podjednostkach) oraz apowitelina VI o masie cząsteczkowej 170 kDa dla niektórych pacjentów mogą stanowić główne zagrożenie alergenowe.

Wykazano duże podobieństwo immunologiczne poszczególnych białek wchodzących w skład jaj różnych gatunków ptactwa domowego (kury, indyczki, kaczki, gęsi). Ich konsumpcja może powodować problemy alergiczne wskutek mechanizmu reakcji krzyżowej.
Jaja w przetwórstwie mięsnym stosowane są m.in. jako spoiwo w mięsie mielonym lub jako składnik panierki. Masa jajowa bywa też wykorzystywana do produkcji konserw, pasztetów i wielu innych wyrobów mięsnych. Dlatego osoby uczulone na białka zawarte
w jajach powinny zawsze zapoznawać się ze składem produktu widniejącym na etykiecie danego wyrobu mięsnego.

Mleko i produkty pochodne (łącznie z laktozą).

Uczulenie na białka mleka jest obecnie najczęściej stwierdzaną alergią pokarmową. Do potencjalnie niebezpiecznych alergenów zalicza się nie tylko mleko (krowie, owcze, kozie, bawole, końskie), produkty i potrawy z nich wytworzone, ale także produkty białkowe otrzymywane z mleka lub serwatki. Mleko krowie zawiera ok. 30 różnych białek mogących wykazywać charakter alergenny. Właściwości alergizujące wykazują frakcje kazeinowe i trzy białka serwatkowe: β-laktoglobulina, α-laktoalbumina i albumina serum krwi. Alergię mogą również powodować inne białka lub peptydy, których zawartość w mleku jest niewielka. Należą do nich: laktoferyna, transferyna, laktoperoksydaza, katalaza, fosfataza alkaliczna i niektóre produkty reakcji Maillarda. Uczulenie na pojedynczy alergen jest rzadkie. Najczęściej stwierdza się nadwrażliwość na kilka frakcji białek mleka krowiego, co spowodowane jest m.in. reakcjami krzyżowymi pomiędzy tymi białkami, ich podobieństwem strukturalnym i konformacją przestrzenną.

Kazeina stanowi w mleku krowim ok. 80% białek ogółem. Białko to jest złożone z wielu frakcji różniących się między sobą masą cząsteczkową, strukturą przestrzenną czy właściwościami fizykochemicznymi. Kazeina i jej frakcje (αS1, αS2, β i κ) noszą nazwę Bos d 8. Część centralna miceli kazeiny ma charakter hydrofobowy, natomiast część peryferyjna zawiera składniki hydrofilowe z wyeksponowanymi fragmentami cząsteczek κ-kazeiny. Frakcje kazeiny αS1, αS2 i β są podatne na działanie jonów wapnia, natomiast κ-kazeina nie. Frakcja kazeiny αS1 nie występuje w mleku ludzkim i przypuszcza się, że stąd może wynikać silna alergenność tego białka w stosunku do organizmu człowieka. W mleku ludzkim obecny jest natomiast homolog β-kazeiny, który w budowie i charakterze jest zbliżony do β-kazeiny mleka krowiego. Cząsteczka kazeiny jest odporna na działanie wysokiej temperatury. Wrażliwa jest natomiast na proteinazy i egzopeptydazy, i łatwo ulega hydrolizie proteolitycznej podczas procesów trawiennych. Osoby uczulone na kazeinę wykazują przeważnie wrażliwość na wszystkie cztery frakcje tego białka. W badaniach na myszach Balb/ c oraz stosując analizę in vitro z surowicą pacjentów uczulonych na mleko wykazano, że znaczne obniżenie alergenności kazeiny można uzyskać po zastosowaniu dwustopniowej hydrolizy przy użyciu alkalazy, pronazy i papainy.

Wśród białek serwatkowych, stanowiących ok. 20% białek mleka krowiego, do najsilniejszych alergenów należą β-laktoglobulina (β-lg, Bos d 5) oraz α-laktoalbumina (α-la, Bos d 4). Mleko krowie zawiera ok. 2-4 g/l β-laktoglobuliny (co stanowi ok. 50% frakcji białek serwatkowych), natomiast w mleku ludzkim ten rodzaj białka naturalnie nie występuje. Może jednak w pewnej części przenikać do pokarmu matki spożywającej mleko krowie i wytworzone z niego produkty, ponieważ białko to jest relatywnie odporne na hydrolizę kwasową i działanie enzymów trawiennych (pepsyna, trypsyna) i prawie niezmienione przenika przez błony jelitowe do krwiobiegu. β-laktoglobulina należy do rodziny lipokalin, której charakterystycznymi cechami są: możliwość wiązania i transferu hydrofobowych ligandów i retinolu, jak również wysoki potencjał alergenny.

W krowim mleku β-lg występuje w postaci dimerów o masie 36 kDa. Białko to jest reprezentowane przez dwie formy genetyczne – A i B, które różnią się mutacjami w pozycjach 64 i 118 aminokwasu (forma A zawiera kwas aspartamowy i walinę, natomiast forma B – glicynę
i alaninę). W cząsteczce znajdują się dwa mostki siarczkowe i trzy wolne grupy cysteinowe, a struktura taka pozwala na interakcje β-laktoglobuliny z kazeiną podczas prowadzonych procesów termicznych.

Zawartość α-laktoalbuminy w mleku krowim wynosi 1,0-1,5 g/l, co stanowi ok. 20% wszystkich jego białek serwatkowych. α-laktoalbumina jest monomerycznym, globularnym białkiem składającym się ze 123 reszt aminokwasowych z czterema mostkami siarczkowymi
o masie cząsteczkowej 14,4 kDa. Białko to ma silne zdolności wiązania jonów wapnia, stabilizujących jego strukturę drugorzędową. α-laktoalbumina jest składnikiem systemu enzymatycznego transferazy galaktozydowej odpowiadającej za proces syntezy laktozy, a skład chemiczny α-la pochodzącej z mleka krowiego jest bardzo podobny do składu chemicznego α-la pochodzenia ludzkiego.
Alergenność białek mleka uzależniona jest od ich struktury pierwszorzędowej, struktury łańcuchów bocznych oraz przestrzennej konformacji ich cząsteczek. Alergenność tę można, w pewnym zakresie, zmniejszyć wraz ze zmianą przestrzennej konformacji białek, np. podczas termicznej denaturacji. W praktyce dotyczy to głównie białek serwatkowych. Są one bardziej termolabilne niż kazeina i ulegają znaczącej denaturacji podczas ogrzewania mleka w temp. powyżej 80OC. Wraz ze wzrostem temperatury obróbki termicznej mleka, zwiększa się zakres denaturacji białek i, w pewnym stopniu, zmniejsza się odpowiedź ze strony układu odpornościowego. To dlatego niektóre osoby uczulone na białko mleka krowiego tolerują mleko przegotowane lub mleko w proszku. Warto jednak pamiętać, że obróbka termiczna nie eliminuje całkowicie alergennych właściwości białek mleka krowiego. Należy także podkreślić, że chociaż β-laktoglobulina jest bardziej ciepłolabilna niż α-laktoalbumina, jej termiczna denaturacja zachodzi dopiero w temp. bliskiej 90OC i wyższej, i prowadzi do interakcji z micelami kazeinowymi, co zmienia powierzchnię tych miceli. Same micele kazeinowe są bardzo stabilne, a denaturacji ulegają dopiero po ogrzewaniu w temperaturze ponad 120OC przez 1,5 h.

Asortyment preparatów białek mleka stosowanych w przetwórstwie mięsnym obejmuje wiele produktów: zarówno te, które zawierają niemal wyłącznie kazeinę (np. kazeiniany) lub białka serwatkowe (koncentraty i izolaty białek serwatkowych), ale również preparaty zawierające jednocześnie kazeinę i białka serwatkowe (np. białczany, koprecypitaty). Spośród nich w przemysłowym przetwórstwie mięsa największe znaczenie mają obecnie kazeiniany i białka serwatkowe w postaci izolatów oraz koncentratów. Kazeiniany stosuje się przy wytwarzaniu m.in. pasztetów, pieczeni, wędlin blokowych, szynek, a także – jako zamiennik mięsa – w produkcji mięsa mielonego, farszów mięsnych, kiełbasy parówkowej, serdelowej, zwyczajnej, mortadeli oraz konserw. Preparaty białek serwatkowych znalazły zastosowanie np. przy produkcji drobno rozdrobnionych przetworów mięsnych (jak parówki, mortadela, pasztety) i mięsnych wyrobów blokowych, a modyfikowane białka serwatkowe o właściwościach teksturotwórczych – przy wytwarzaniu kiełbas parzonych i surowych. Preparaty białek mleka stosowane w przetwórstwie mięsnym charakteryzują się dobrymi właściwościami funkcjonalnymi, m.in. nie denaturują w zakresach temperaturowych typowo stosowanych w produkcji wyrobów parzonych i wraz z dalszym wzrostem temperatury zachowują swoje pożądane właściwości technologiczne. Czyni je to przydatnymi w produkcji przetworów mięsnych, ale stwarza też niebezpieczeństwo dla konsumentów na nie uczulonych. Ponadto stosowanie dodatku preparatów białek mleka wiąże się z wprowadzeniem do przetworów, poza białkiem, także innych składników mleka, nie występujących naturalnie w surowcu mięsnym. Należy do nich m.in. laktoza (cukier mleczny), której obecność w spożywanym pokarmie u wielu osób również może wywołać niepożądane reakcje, najczęściej ze strony przewodu pokarmowego, wynikające z nietolerancji laktozy.

Alergeny mięsa ssaków

Omawiając problem alergii pokarmowych związanych z konsumpcją przetworów mięsnych nie należy pomijać faktu, że samo mięso także może uczulać. Do głównych alergenów mięsa ssaków należą albuminy surowicze (Bos d 6, dawniej BSA), występujące w sierści, mleku, mięśniach i surowicy oraz immunoglobuliny. W literaturze spotkać można także nieliczne doniesienia dotyczące alergii na białka mięśni (aktynę, miozynę i tropomiozynę). Opisano liczne reakcje krzyżowe pomiędzy różnymi mięsami, mięsem a mlekiem oraz pomiędzy mięsem a sierścią zwierząt. Bos d 6, będący głównym alergenem mięsa wołowego i cielęcego, jest jednocześnie (jak już wcześniej wspomniano) alergenem surowego mleka krowiego. Szacuje się, że 13-20% (wg niektórych autorów nawet 82%) dzieci uczulonych na białka mleka krowiego jest uczulona także na wołowinę.

Bos d 6 oraz Ovi a 6 stanowią ważne alergeny wołowiny i jagnięciny, wykazując nie tylko podobną sekwencję aminokwasów, ale także zbliżone właściwości uczulające. Należy więc zachować ostrożność przy stosowaniu mięsa jagniąt jako diety zastępczej dla osób uczulonych na mleko lub polialergicznych.

Spośród specyficznych alergenów mięsa świni (Sus scrofa) najczęściej wymienia się alergen białkowy Sus a 5 (należący do lipokalin) oraz Sus a 6 (stanowiący albuminę surowiczą). Mają one duże znaczenie wynikające z częstych reakcji krzyżowych z ich odpowiednikami w wołowinie i cielęcinie. Inne białka mięsa wieprzowego o roli uczulającej to Sus s HG oraz Sus s PRVB.

Z alergii na mięso wyrasta się zazwyczaj w ciągu pierwszych lat życia, stąd jej występowanie u osób dorosłych jest rzadkie. Zasadniczo obserwuje się silniejszą reakcję alergiczną (zależną od IgE) po spożyciu mięsa surowego, w porównaniu do gotowanego. Siłę uczulającą produktów mięsnych może także ograniczać działanie enzymów proteolitycznych (trawienie). Gotowanie powoduje zazwyczaj denaturację białek mięsa czyniąc je mniej uczulającymi. Jednak, jak wykazano, w niektórych przypadkach ta sama obróbka cieplna powoduje powstawanie nowych cząstek alergizujących.

Siła uczulająca mięsa może zostać zredukowana przez odpowiednie potraktowanie surowca (ogrzewanie, homogenizacja, szybkie zamrażanie). Ponieważ procedury obróbki termicznej mięsa stosowane w przemyśle są bardziej wydajne niż sposoby domowe, sprawiają że możliwa staje się konsumpcja niektórych przetworów mięsnych nawet przez osoby wykazujące alergię na białka mięsa.

Alergeny zawarte w żywności stanowią duży problem zarówno dla jej producentów jak i konsumentów. Kontrola obecności alergenów podczas produkcji i przetwórstwa żywności powinna gwarantować jej bezpieczeństwo zdrowotne. Należy pamiętać, że nawet śladowe ilości alergenu obecne w żywności w wyniku skażenia (zanieczyszczenia) krzyżowego w procesie produkcji lub przetwórstwa, nieodpowiedniego magazynowania lub nieprawidłowego etykietowania (znakowania) produktów, mogą stanowić zagrożenie dla zdrowia, a nawet życia konsumentów – alergików. W związku z tym jeśli istnieje prawdopodobieństwo obecności nawet śladowych ilości alergenu w danym produkcie, producent ma obowiązek właściwie oznakować swój wyrób. Dzięki temu osoby cierpiące na alergię mogą uniknąć kontaktu z uczulającymi je składnikami żywności.

Literatura:

  1. Balińska-Miśkiewicz W. 2014: Diagnostyka molekularna alergii pokarmowej – czy wiemy więcej? Postępy Higieny i Medycyny Doświadczalnej 68, 754-767.
  2. Brodziak A., Król J., Litwińczuk Z. 2012: Białka serwatkowe – właściwości funkcjonalne i zastosowanie. Przemysł Spożywczy 3, 35-37.
  3. uczyłko K. 2014: Nie tylko alergeny: mięsa ssaków. Alergia 2, 23-28
  4. Chudy S., Pikul J., Rudzińska M., Oziemkowski P. 2002: Właściwości fizykochemiczne i funkcjonalne koncentratów białek serwatkowych. Żywność. Nauka. Technologia. Jakość. Suplement 3, 27-36.
  5. Jarosz M. [red.] 2010: Praktyczny podręcznik dietetyki. Instytut Żywności i Żywienia, Warszawa.
  6. Kaczmarski M., Korotkiewicz-Kaczmarska E., Bobrus-Chociej A. 2009: Aspekty epidemiologiczne, kliniczne i społeczne alergii pokarmowej. Część II. Aspekty kliniczne alergii pokarmowej. Przegląd Pediatryczny 2, 133-138.
  7. Kolanowski W. 2015: Alergeny w żywności. Lista obowiązkowa. Przegląd Gastronomiczny 5, 14-15.
  8. Kołodziej J. 2013: Alergeny w przetworach mięsnych. Gospodarka Mięsna 2, 26-27.
  9. Kuchlewska M. 2015: Białka mleka w przetwórstwie mięsnym – technologia i aspekty żywieniowe. Ogólnopolski Informator Masarski 6, 18-28.
  10. Makała H. 2017: Charakterystyka alergenów i obowiązki producentów żywności. Gospodarka Mięsna 8, 54-56.
  11. Palka R. 2015: Alergeny a problem zanieczyszczeń krzyżowych. Gospodarka Mięsna 7, 18-21,24.
  12. Protasiewicz M., Iwaniak A. 2014: Alergie pokarmowe i alergeny żywności. Bromatologia i Chemia Toksykologiczna 2, 237 – 242.
  13. Siemianowski K., Szpendowski J. 2012. Zastosowanie preparatów białek mleka w przetwórstwie mięsa. Przegląd Mleczarski 6, 10-15.
  14. Wajdzik J. 2013. Stosowanie preparatów białkowych w przetwórstwie mięsnym. Gospodarka Mięsna 9, 28-37.
  15. Wróblewska B. 2002: Wielka ósemka alergenów pokarmowych. Alergia 4, 18-23.
  16. Wróblewska B. 2007: Białka pochodzenia zwierzęcego jako alergeny pokarmowe. Przemysł Spożywczy 12, 14-17.
  17. Wróblewska B., Szymkiewicz A., Jędrychowski L. 2007: Wpływ procesów technologicznych na zmiany alergenności żywności. Żywność. Nauka. Technologia. Jakość 6, 7-19.
  18. Ziarno M. 2006. Alergia na białka mleka a procesy technologiczne. Przemysł Spożywczy 7, 26-28.

Bubis E., Przetaczek-Rożnowska I. 2016: Gluten i choroby wynikające z jego nietolerancji. Kosmos. Problemy Nauk Biologicznych 2, 293-302.
Buczyłko K. 2016: Nie tylko alergeny: ziarno pszenicy. Alergia 2, 31-35.
Cegiełka A., Hać-Szymańczuk E. 2017: Soja – dodatek do przetworów mięsnych. Gospodarka Mięsna 1, 12-14.
Dłużewska E., Krygier K. 2005: Sojowe preparaty białkowe – otrzymywanie i zastosowanie. Przemysł Spożywczy 4, 30-33, 35.
Grochowska U. 2011: Alergie pokarmowe a celiakia. Bez Glutenu 3, 12-17.
Kołodziej J. 2013: Alergeny w przetworach mięsnych. Gospodarka Mięsna 2, 26-27.
Kuchlewska M. 2016: Białka roślinne w przetwórstwie mięsnym – technologia i aspekty żywieniowe. Ogólnopolski Informator Masarski 7, 46-54.
Makała H. 2017: Charakterystyka alergenów i obowiązki producentów żywności. Gospodarka Mięsna 8, 54-56.
Obtułowicz K., Waga J., Dyga W. 2015: Gluten – mechanizmy nietolerancji, objawy i możliwości lecznicze IgE-zależnej alergii na gluten w świetle aktualnych badań kliniczno-immunologicznych. Przegląd Lekarski 12, 747-753.
Palka R. 2015: Alergeny a problem zanieczyszczeń krzyżowych. Gospodarka Mięsna 7, 18-21,24.
Protasiewicz M., Iwaniak A. 2014: Alergie pokarmowe i alergeny żywności. Bromatologia i Chemia Toksykologiczna 2, 237 – 242.
Słowianek M., Leszczyńska J. 2011: Alergeny przypraw. Żywność. Nauka, Technologia, Jakość 3, 15-28.
Szymkiewicz A. 2007: Alergeny pokarmowe pochodzenia roślinnego. Przemysł Spożywczy 7, 35-37, 41.
Ścibor K., Ostrowska-Nawarycz L., Kopański Z., Brukwicka I., Uracz W., Maslyak Z., Sklyarov I. 2015: Nietolerancja glutenu problemem zdrowotnym XXI wieku. Journal of Clinical Healthcare 1, 18-43.
Wilk M. 2017: Soja źródłem cennych składników żywieniowych. Żywność. Nauka, Technologia, Jakość 2, 16-25.
Wróblewska B. 2002: Wielka ósemka alergenów pokarmowych. Alergia 4, 18-23.
Wróblewska B., Szymkiewicz A., Jędrychowski L. 2007: Wpływ procesów technologicznych na zmiany alergenności żywności. Żywność. Nauka. Technologia. Jakość 6, 7-19.