Dr inż. Magdalena Kuchlewska

Alergia pokarmowa, czyli niepożądane reakcje po spożyciu pokarmów, u podłoża których leżą mechanizmy immunologiczne, jest jedną z najczęściej występujących współczesnych chorób cywilizacyjnych. Dotyczy ponad 8% dzieci, zwłaszcza niemowląt, blisko 3-4% młodzieży oraz 1-3% populacji osób dorosłych. Istotne znaczenie w wywoływaniu alergii pokarmowych mają produkty pochodzenia roślinnego. Wykazano, że alergia na nie dotyczy głównie osób dorosłych i starszych dzieci, podczas gdy niemowlęta i małe dzieci reagują alergicznie głównie na białka mleka krowiego. W artykule scharakteryzowano wybrane alergeny pochodzenia roślinnego, które mogą być zawarte w przetworach mięsnych.

Soja

Spośród białek pochodzenia roślinnego największe zastosowanie w przemyśle spożywczym znalazły preparaty otrzymywane z soi. Zakres ich stosowania w przetwórstwie mięsnym jest bardzo szeroki. Do głównych grup preparatów białek sojowych stosowanych w technologii przetwórstwa mięsa należą:

  • mąki i grysy sojowe (zawierające ok. 50% białka w suchej masie) dodawane do wyrobów garmażeryjnych, farszów mięsnych oraz mięsno-warzywnych;
  • koncentraty białek sojowych (ok. 70% białka w s.m.) stosowane w produkcji wyrobów kutrowanych, garmażeryjnych, pasztetów, wybranych produktów średnio rozdrobnionych i konserw sterylizowanych oraz wykorzystywane jako zamienniki mięsa w różnych przetworach mięsnych: kiełbasach, mielonkach, pasztetach, hamburgerach i mięsie mielonym;
  • izolaty białek sojowych (najbardziej oczyszczona i skoncentrowana forma białka sojowego, ponad 90% białka w s.m.) wykorzystywane w produkcji m.in. kiełbas parzonych, wędzonek parzonych, wyrobów garmażeryjnych, pasztetów sterylizowanych i pieczonych, jako dodatek wzbogacający i podnoszący wartość odżywczą wyrobów, także wegetariańskich będących zamiennikami tradycyjnych przetworów mięsnych;
  • upostaciowane preparaty białek soi – teksturaty (co najmniej 50% białka w s.m.) stosowane m.in. do wyrobu produktów mięsopodobnych, zamienników mięsa do dań w sosach oraz wkładkach do zup, dodawane do wyrobów z mięsa rozdrobnionego (np. MDOM) i pomagające im w uzyskaniu struktury produktu podobnej do mięsa, wykorzystywane do modyfikacji jakości wędlin surowych oraz wytwarzania wyrobów mięsnych gotowych do spożycia (hamburgery, klopsy, nuggetsy).
    Pomimo niewątpliwych zalet soi (wysoka wartość żywieniowa i technologiczna), trzeba zaznaczyć, że należy ona do produktów wywołujących reakcje alergiczne, włącznie z szokiem anafilaktycznym. Zaliczana jest do grupy 8 wielkich alergenów (obok mleka, jaj, ryb, owoców morza, orzechów, orzechów arachidowych i pszenicy) będących przyczyną 90% alergii pokarmowych. Zaobserwowano, że 10-15% dzieci uczulonych na białka mleka krowiego ma także alergię na soję.

Głównym składnikiem preparatów białkowych otrzymywanych z soi i innych roślin strączkowych są alergenne białka zapasowe, głównie globuliny (należące do superrodziny cupin), a ponieważ preparaty białkowe uzyskiwane z soi są powszechnie stosowane w przemyśle spożywczym, ich udział w diecie może być znaczący. W literaturze odnaleźć można opis 15 potencjalnie alergizujących białek zawartych w soi. Są to podjednostki najważniejszych białek zapasowych zawartych w jej nasionach – β-konglicyniny i glicyniny oraz białka z rodziny wicylin (globuliny, których stałe sedymentacji przy ultrawirowaniu przyjmują wartości zbliżone do 7/8S, o masie cząsteczkowej 150-190 kDa) i białek 2S (z superrodziny prolamin). Glicynina, będąca globuliną zapasową o masie cząsteczkowej ok. 32 kDa wraz z Gly m Bd 28k i Gly m Bd 30k należy do najbardziej istotnych alergenów sojowych.

Zidentyfikowano już także alergeny występujące w lecytynie sojowej, także powszechnie wykorzystywanej w przemyśle spożywczym. Lecytyna składa się głównie z fosfolipidów, ale stwierdzono w niej również obecność białek wywołujących reakcje IgE-zależne. Białka te charakteryzują się masami cząsteczkowymi 7, 12, 20, 39, 57 kDa. Ich dokładna analiza pozwoliła na określenie przynależności poszczególnych białek do odpowiednich klas. Przykładowo białko 12 kDa zidentyfikowano jako 2S albuminę o wysokiej zawartości metioniny, a białko 20 kDa to inhibitor trypsyny Kunitza.

Alergeny sojowe wykazują dużą stabilność i odporność na stosowane powszechnie procesy technologiczne. Cechują się znaczną termostabilnością i można je odnaleźć również w produktach poddawanych obróbce termicznej. Wykazano, że gotowanie nasion soi w temperaturze 100˚C przez 1 godzinę nie wpłynęło w istotny sposób na zmniejszenie jej alergenności w porównaniu do alergenności nasion surowych. Dopiero prowadzenie tego procesu w ciągu 2 godzin skutkowało zmniejszeniem alergenności soi. Wykazano również, że osoby uczulone na surowe nasiona soi wykazują taką samą wrażliwość na mąkę uzyskaną z jej nasion.

W przypadku alergii na białko sojowe z diety należy więc wykluczyć wszystkie produkty zawierające soję lub jej pochodne, w tym m.in. wiele wędlin oraz wyrobów garmażeryjnych i samemu domowymi sposobami przygotowywać takie potrawy jak pieczone czy duszone mięso, pasztety, klopsy. W przypadku ciężkiej alergii na białko sojowe, należy dodatkowo uważać na produkty zawierające lecytynę sojową.

Pszenica

Z białek zbóż największe zastosowanie w przetwórstwie mięsnym znalazł gluten pszenny o zawartości 80-90% białka, składającego się głównie z gliadyn (40-50%) i glutenin (34-40%). Jest on pełnowartościowym dodatkiem funkcjonalnym, który w produkcji przetworów mięsnych można stosować zamiennie z innymi białkami roślinnymi. Gluten jest wykorzystywany w produkcji wędlin (także tych wysokogatunkowych, typu szynka), zwłaszcza tzw. wędlin wysokowydajnych, konserw mięsnych, wędlin podrobowych (kaszanka, pasztetowa, pasztet), wyrobów garmażeryjnych mięsnych (parówki, kotlety mielone, pulpety, hamburgery).

Gluten jest jednak jednym z najczęstszych alergenów pokarmowych (zaraz po białku mleka krowiego). Szacuje się, że objawy uczulenia na niego wykazuje około 10-25% populacji z alergią pokarmową. Określenie „alergia na gluten” powinno być rozumiane jako alergia na białka glutenowe obecne w ziarniakach pszenicy z zaznaczeniem, że zbliżone objawy choro­bowe mogą wywoływać prolaminy obecne w ziarniakach żyta, jęczmienia i owsa. Wykazano, że najistotniejsze znaczenie w rozwoju IgE zależnej alergii na gluten mają frakcje ω-5 białek gliadynowych jak również α-gliadyny o masie 43 kDa i podjed­nostka LMW glutenin o masie 45 kDa. Białko Tri a 19, ω-5-gliadyna (alergen pokarmowy f416) to główny alergen pszenicy, stanowiący część frakcji białka glutenu i uczulający 66-92% chorych. To alergen niezwykle istotny przy wywoływaniu alergii pokarmowej u małych dzieci (odpowiadający za ich natychmiastową reakcję alergiczną), charakteryzujący się wysoką stabilnością i zachowujący swoją aktywność alergenną nawet przy obróbce termicznej (m.in. gotowaniu). Wśród alergii zależnych od glutenu najbardziej niebezpieczne dla zdrowia i życia człowieka są reakcje anafilaktyczne wywoływane właśnie przez gliadyny należące do grupy ω-5. Do innych objawów uczulenia należą m.in. pokrzywki, astma, atopowe zapalenie skóry, obrzęk naczynioruchowy.
Problem uczulenia na pszenicę jest jednak bardziej złożony. W bielmie jej ziarniaków obok białek glutenowych obecne są również białka nie-glutenowe, czyli frakcje albumin i globulin o różnej aktywności biologicznej. Wiele z nich, patrząc z medycznego punktu widzenia, to silne alergeny, co sprawia, że pszenica jest zbożem najczęściej uczulającym Polaków. Wszystkie znane obecnie alergeny ziarna pszenicy, które określa się kodem „mieszanina f4” to 54 białka, nie licząc kilkudziesięciu wariantów. Należy więc mieć świadomość, że pojęcie „alergen pokarmowy pszenicy – f4” to określenie źródła wielu alergenów (precyzyjnie określonych), a każdemu z nich może odpowiadać inna postać kliniczna choroby uczuleniowej. Źródła literaturowe najczęściej wymieniają od 4 do 10 białek będących istotnymi alergenami pszenicy. Poza ω-5-gliadyną, należą do nich:

  • Tri a 1 ekspansyna – wywołująca ustny zespół uczuleniowy (Oral allergy syndrome – OAS);
  • Tri a 12 profilina, znajdująca się zarówno w pyłku jak i ziarnie pszenicy, a także w większości produktów roślinnych, reagująca krzyżowo z wybranymi komponentami jęczmienia, ananasa, brzoskwini (71- 84% zgodności), żyta, pyłku brzozy (ok. 75% zgodności), lateksu, ryżu, oraz z profilinami selera, papryki, banana, marchwi, komosy, kukurydzy i tymotki;
  • Tri a 13 poligalakturonaza, reagująca krzyżowo m.in. z komponentą pomidora;
  • Tri a 14 nsLTP białko przenoszące lipidy (lipid transfer protein – LTP) będące panalergenem roślinnym, opornym na trawienie, gwałtowną zmianę pH, obróbkę cieplną (np. gotowanie) i mogącym powrócić do swej natywnej postaci po schłodzeniu produktu. Białko to najczęściej znajduje się w pełnym ziarnie (oraz skórce owoców i warzyw), wykazuje 45% zgodności z LTP brzoskwini (Pru p 3), jednak bez reakcji krzyżowych, natomiast reaguje krzyżowo z Ory s 14 ryżu czy Zea m 14 kukurydzy (co stanowi zasadniczą różnicę w diecie chorych na celiakię i alergię na pszenicę). Reagować z pszenicą mogą także wybrane LTP jabłka, migdałów, marchwi, selera oraz lateksu;
  • Tri a 15 inhibitor α-amylazy stanowiący większy alergen pszenicy;
  • Tri a 18 aglutynina, mogąca reagować krzyżowo z komponentami lateksu, owocu śliwy, bzu czarnego, kasztana jadalnego;
  • Tri a 20 γ-gliadyna należąca do białek magazynujących;
  • Tri a 25 tioredoksyna, reprezentująca rodzinę alergenów reagujących krzyżowo i wykazująca m.in. 74% zgodności z tioredoksyną kukurydzy (Zea m 25) oraz 29% zgodności z ludzką tioredoksyną;
  • Tri a 26 glutenina wielkocząsteczkowa (białko wysoko molekularne – high molecular weight HMW), będące alergenem głównym i należące do białek magazynujących, predysponujące do anafilaksji indukowanej wysiłkiem fizycznym.

Należy podkreślić, że wymienione powyżej alergeny w rzeczywistości nie występują samotnie, ale w różnych kombinacjach związanych z technologią żywności.

Alergia pokarmowa związana z pszenicą stanowi, obok różnych form nietolerancji glutenu, problem bardziej złożony niż dotychczas sądzono i dotyka coraz więcej osób. Ponieważ nietolerancja glutenu i alergia pokarmowa mogą mieć podobny przebieg, kluczowe znaczenie dla terapii ma precyzyjna diagnoza. W leczeniu chorób zależnych od glutenu (m.in. alergii, celiakii, ataksji glutenowej, opryszczkowego zapalenia skóry) należy stosować staranną, zbilansowaną dietę bezglutenową, przy czym alergia może być przejściowa i po jej ustąpieniu należy przywrócić dietę glutenową.

Przyprawy

Również przyprawy pochodzące z roślin wykazują właściwości alergenne i mogą wywoływać objawy nadwrażliwości po ich spożyciu, począwszy od łagodnych reakcji lokalnych, aż do ostrych reakcji układowych, a nawet wstrząsu anafilaktycznego. Do wywołania objawów wystarczą bardzo małe dawki przypraw. Ich potencjalne działanie alergizujące jest bardzo niebezpieczne, ponieważ są one dodawane do wielu przetworów, także mięsnych, o czym konsumenci nie zawsze wiedzą lub pamiętają. Przypuszcza się, że alergia na przyprawy stanowi 2-4% wszystkich alergii pokarmowych, a czynnikiem najczęściej uczulającym są białka o dużej masie cząsteczkowej, a także białka uważane za identyczne lub podobne do profilin, odpowiadające za występowanie alergii krzyżowych. Zjawisko to, wynikające z identyczności antygenowej lub podobieństwa alergenów różnego pochodzenia biologicznego, ma kluczowe znaczenie dla rozwoju alergii na przyprawy, na którą cierpią zwłaszcza osoby dorosłe oraz młodzież ze zdiagnozowaną alergią na pyłki bylicy pospolitej i brzozy. Uważa się nawet, że uczulenie na przyprawy rzadko jest autonomiczną, niezależną alergią, a jest raczej konsekwencją uczulenia na pyłki, wynikającą właśnie ze zjawiska reaktywności krzyżowej.

Pieprz

Pieprz jest przyprawą uniwersalną. W mniejszych lub większych ilościach dodawany jest m.in. do kiełbas, pasztetów, konserw mięsnych, a także niemal wszystkich pieczeni, marynat i sosów. Wyodrębniono główne alergeny pieprzu – białka o masie cząsteczkowej 28 i 60 kDa. Stwierdzono jednak, że w ekstraktach pieprzu nie jest alergenem żaden homolog brzozowych białek alergicznych, ale alergen pieprzu o masie cząsteczkowej 28 kDa jest homologiem białka kiełkowania pszenicy (wheat germin – białko GLP).

Papryka

Wśród przypraw stosowanych w przetwórstwie mięsnym dużą popularnością cieszy się także papryka (słodka i ostra), wykorzystywana w produkcji m.in. kiełbas surowych (węgierskich), salami, metek smarownych, gulaszy, zalew marynat.
Do głównych alergenów papryki należą białka o masie 23 kDa i wyższej masie cząsteczkowej (do 50 kDa). Alergen Cap a 1 w (o masie 23 kDa) jest białkiem podobnym do osmotyny, związanej z patogenezą w pomidorze P23, a alergen Cap a 1 to białko podobne do taumatyny. W papryce o długich strąkach stwierdzono obecność białek homologicznych do profilin i oznaczono je jako Cap a 2. Działanie alergizujące przypisywane jest również β-1,4-glukozydazie, enzymowi uczestniczącemu w procesach dojrzewania papryki. W niektórych jej odmianach mogą ulegać ekspresji homologi białka Bet v 1 (alergen pyłku brzozy). Szacuje się, że w przypadku papryki słodkiej ryzyko wystąpienia alergii jest średnie, natomiast dla papryki ostrej wysokie (może wywołać szok anafilaktyczny). Alergia na paprykę słodką diagnozowana jest często u osób uczulonych na lateks. Ten rodzaj alergii krzyżowej występuje często u dzieci (tzw. syndrom lateksowo-owocowy).

Czosnek

Czosnek to jedna z najbardziej lubianych i bardzo często stosowanych przypraw, również w przetwórstwie mięsnym. Dodawany jest do wielu popularnych wyrobów, jak np. kabanosy, kiełbasy surowe i parzone (białe), salami, wątrobianki delikatesowe czy pasztety.
Wykazano, że w przypadku czosnku ryzyko wystąpienia alergii jest wysokie, a głównym alergenem Allium sativum jest enzym allinaza (białko o masie cząsteczkowej ok. 56 kDa). Ponieważ czosnkowa allinaza wykazuje silną reaktywność krzyżową z allinazami z innych gatunków należących do rodzaju Pallium, osoby uczulone na czosnek mogą wykazywać objawy alergii także po spożyciu pora, szalotki oraz cebuli.

Mieszanki przyprawowe

Właściwości alergizujące mieszanek przyprawowych (np. curry czy ziół prowansalskich) określane są jako wysokie, co wynika z alergizującego działania ich poszczególnych składników. Ponieważ są one szeroko stosowane w przetwórstwie mięsnym, problem alergii na przyprawy nie powinien być lekceważony.

Obowiązujące przepisy prawa żywnościowego, w celu zapewnienia konsumentom bezpieczeństwa zdrowotnego oraz prawa do informacji, wymagają od producentów żywności umieszczania na etykietach produktów wykazu potencjalnych alergenów, jeśli tylko zostały one użyte jako składnik żywności (bez względu na ilość). Także w przypadkach, kiedy na tej samej linii technologicznej odbywa się produkcja wyrobów zawierających alergeny oraz ich nie zawierających, a także w każdym przypadku, kiedy mogło zaistnieć krzyżowe zanieczyszczenie produktu alergenem, producent ma obowiązek zawarcia na etykiecie informacji, że produkt może zawierać śladowe ilości alergenów i wymienić je. Należy bowiem pamiętać o tym, że nawet śladowe ilości alergenów obecne w żywności mogą stanowić zagrożenie dla zdrowia lub życia osób na nie uczulonych. Dlatego ich stosowanie w produkcji wyrobów mięsnych zawsze powinno być powiązane z rzetelną informacją na temat składu produktu. Alergie są przypadłością dotykającą coraz więcej osób, a problem ich występowania jest wielopłaszczyznowy. Odpowiednie znakowanie żywności stanowi duże ułatwienie w komponowaniu posiłków i przyczynia się do poprawy jakości życia osób uczulonych.

Literatura:

  • Bubis E., Przetaczek-Rożnowska I. 2016: Gluten i choroby wynikające z jego nietolerancji. Kosmos. Problemy Nauk Biologicznych 2, 293-302.
  • Buczyłko K. 2016: Nie tylko alergeny: ziarno pszenicy. Alergia 2, 31-35.
  • Cegiełka A., Hać-Szymańczuk E. 2017: Soja – dodatek do przetworów mięsnych. Gospodarka Mięsna 1, 12-14.
  • Dłużewska E., Krygier K. 2005: Sojowe preparaty białkowe – otrzymywanie i zastosowanie. Przemysł Spożywczy 4, 30-33, 35.
  • Grochowska U. 2011: Alergie pokarmowe a celiakia. Bez Glutenu 3, 12-17.
  • Kołodziej J. 2013: Alergeny w przetworach mięsnych. Gospodarka Mięsna 2, 26-27.
  • Kuchlewska M. 2016: Białka roślinne w przetwórstwie mięsnym – technologia i aspekty żywieniowe. Ogólnopolski Informator Masarski 7, 46-54.
  • Makała H. 2017: Charakterystyka alergenów i obowiązki producentów żywności. Gospodarka Mięsna 8, 54-56.
  • Obtułowicz K., Waga J., Dyga W. 2015: Gluten – mechanizmy nietolerancji, objawy i możliwości lecznicze IgE-zależnej alergii na gluten w świetle aktualnych badań kliniczno-immunologicznych. Przegląd Lekarski 12, 747-753.
  • Palka R. 2015: Alergeny a problem zanieczyszczeń krzyżowych. Gospodarka Mięsna 7, 18-21,24.
  • Protasiewicz M., Iwaniak A. 2014: Alergie pokarmowe i alergeny żywności. Bromatologia i Chemia Toksykologiczna 2, 237 – 242.
  • Słowianek M., Leszczyńska J. 2011: Alergeny przypraw. Żywność. Nauka, Technologia, Jakość 3, 15-28.
  • Szymkiewicz A. 2007: Alergeny pokarmowe pochodzenia roślinnego. Przemysł Spożywczy 7, 35-37, 41.
  • Ścibor K., Ostrowska-Nawarycz L., Kopański Z., Brukwicka I., Uracz W., Maslyak Z., Sklyarov I. 2015: Nietolerancja glutenu problemem zdrowotnym XXI wieku. Journal of Clinical Healthcare 1, 18-43.
  • Wilk M. 2017: Soja źródłem cennych składników żywieniowych. Żywność. Nauka, Technologia, Jakość 2, 16-25.
  • Wróblewska B. 2002: Wielka ósemka alergenów pokarmowych. Alergia 4, 18-23.
  • Wróblewska B., Szymkiewicz A., Jędrychowski L. 2007: Wpływ procesów technologicznych na zmiany alergenności żywności. Żywność. Nauka. Technologia. Jakość 6, 7-19.