Dr inż. Jerzy Wajdzik

Terminem mięso określa się mięśnie szkieletowe, składające się z tkanki mięśniowej, a także w mniejszym stopniu z tkanki łącznej właściwej i tkanki tłuszczowej. Zawiera ono średnio 18,5% białka przy wahaniach ilościowych od 16 do 24%. Różnice w poziomie białka istnieją przede wszystkim między poszczególnymi mięśniami i tkankami oraz między mięsem poszczególnych gatunków zwierząt rzeźnych. Na poziom ten nie wpływa natomiast istotnie wiek i płeć zwierząt. Skład aminokwasowy białek, ich stan fizykochemiczny i jakość wpływają natomiast na przydatność technologiczną surowca mięsnego, jego walory smakowe i wartość odżywczą. Białka tkanki mięśniowej i ich przemiany podczas procesów przetwórczych mają decydujący wpływ na jakość produktów mięsnych.

Z technologicznego punktu widzenia wszystkie białka tkanki mięśniowej można podzielić na białka miofibrylarne, białka sarkoplazmatyczne i białka tkanki łącznej. Taki podział jest związany z odmienną lokalizacją białek w tkance mięśniowej oraz z ich funkcjami biochemicznymi. W praktyce jest on oparty na różnej zdolności rozpuszczania się białek w wodzie oraz w roztworach soli.

Białka miofibrylarne (białka miofibryli)

Do frakcji białek miofibrylarnych, które stanowią 50-60% wszystkich białek mięsa należą następujące białka: miozyna, aktyna,
aktomiozyna i białka regulacyjne. Spośród specyficznych białek miofibrylarnych aktyna, miozyna i aktomiozyna stanowią łącznie 74% całości tej grupy białek. Na białka regulacyjne, które mają znaczenie czynnościowe w przemianach zachodzących podczas skurczu miofibryli, przypada pozostałe 26%.
Jednostką elementarną stanowiącą budulec miofibryli są miofilamenty, które charakteryzują się różną grubością. Miozyna jest zbudowana z miofilamentów grubych i charakteryzuje się punktem izoelektrycznym o wartości pH wynoszącej ok. 5,4. Białko to odgrywa istotną rolę w przemianach skurczowych mięśni. Aktyna składa się natomiast z miofilamentów cienkich, a jej punkt izoelektryczny znajduje się w wartości pH ok.4,7. Oba te białka miofibrylarne tworzyć mogą kompleks białkowy, zwany aktomiozyną, co następuje w czasie stężenia poubojowego. Następuje wtedy wzajemne wsuwanie się obu rodzajów miofilamentów- cienkich aktynowych i grubych miozynowych. Proces łączenia się tych białek odgrywa istotną rolę w wiązaniu wody przez mięso oraz w kształtowaniu jego kruchości. Zjawisko to jest odwracalne, co oznacza, że w czasie stanów spoczynkowych mięśni następuje rozsuwanie się grubych i cienkich miofilamentów, a tym samym rozdzielanie obu białek tworzących kompleks.
Z punktu widzenia przydatności przerobowej białka miofibrylarne decydują i odpowiadają w 90% za wodochłonność mięsa, w 70-90% za zdolność emulgowania, w 50-100% za wartość biologiczną białek mięsa. Spośród białek tej grupy najważniejszą rolę w kreowaniu właściwości funkcjonalnych mięsa przypisuje się miozynie i aktomiozynie.

Białka sarkoplazmatyczne (białka sarkoplazmy)

Frakcja białek sarkoplazmatycznych, która obejmuje białka o różnych właściwościach stanowi 30-40% wszystkich białek mięsa i stąd jest ich bogatym źródłem. Białka tej frakcji rozpuszczają się w wodzie lub w słabych roztworach soli i są odporne na wysolenie. Białka te tworzą w tkance mięśniowej roztwór koloidalny, który jako sok mięśniowy wypełnia wnętrze włókien oraz przestrzenie między miofibrylami. W sarkoplazmie znajdują się mitochondria odpowiedzialne za większość procesów utleniania. Znajdująca się tam również sieć sarkoplazmatyczna (retikulum sarkoplazmatyczne) jest częścią mechanizmu, z którego pomocą uruchamia się i wyłącza mechanizm skurczu mięśni. Do grupy białek sarkoplazmatycznych należą zróżnicowane białek, w tym miogen (grupa albumin), globuliny oraz mioglobina, która jest najbardziej istotnym białkiem ze względu na funkcjonalność technologiczną. Mioglobina należy do chromoproteidów i nadaje mięsu czerwone zabarwienie. Jest hemowym barwnikiem mięsa, który ulega w procesach przetwórczych wielu przemianom, co kształtuje różną jakość barwy mięsa i jego przetworów. W porównaniu z białkami miofibrylarnymi wszystkie białka sarkoplazmatyczne charakteryzują się znacznie mniejszą zdolnością emulgowania.

Białka tkanki łącznej (białka sarkolemmy)

Białka tkanki łącznej tworzą strukturę tkanki mięśniowej oraz osnowę organelli komórkowych. Zbudowane z nich są ścięgna, omięsne i śródmięsna. Są to skleroproteiny, do których należy kolagen i elastyna. Białka te nie rozpuszczają się w zimnej wodzie i roztworach soli.  Mięso ze względu na pochodzenie gatunkowe i wiek zawiera znaczne ilości białek tkanki łącznej. Kolagen stanowi od 13,3% (mięso bydlęce) do 16,4% (mięso wieprzowe) całkowitego białka. Poziom elastyny jest zdecydowanie niższy, a jej zawartość wynosi od 1,7%- w białku wieprzowym obecnym w ogólnej ilości tkanki łącznej do 3,1% -w białku wołowym obecnym w ogólnej ilości tkanki łącznej. W składzie aminokwasowym kolagenu zwraca uwagę stosunkowo duża zawartość hydroksyproliny, która w innych białkach zwierzęcych występuje w minimalnych ilościach. Równocześnie brak jest w kolagenie tryptofanu i lizyny. Kolagen jest nierozpuszczalny w zimnej wodzie, ale w gorącej ulega pęcznieniu i w miarę upływu czasu w wyniku działania gorącej wody przechodzi w rozpuszczalną glutynę (termohydroliza), co jest wykorzystywane technologicznie. Już w temperaturze 60-65°C rozpoczyna się jego cieplna denaturacja, czego wynikiem jest skurcz termiczny. Zmienia się wtedy budowa kolagenu ze spiralnej w kłębkową. Zniszczeniu ulegają wiązania stabilizujące konformację cząsteczek kolagenu. W stanie surowym kolagen jest odporny na enzymy proteolityczne, z wyjątkiem kolagenazy wytwarzanej przez niektóre drobnoustroje z rodzaju Clostridium. Występująca w mięsie w nieznacznych ilościach elastyna nie pęcznieje w wodzie i jest również odporna na gotowanie, nie przechodząc tak jak kolagen w formę rozpuszczalną. Białko to z dużą opornością hydrolizuje tylko enzym wytwarzany przez trzustkę, zwany elastazą.

Mioglobiny jako białkowy barwnik mięsa

Barwa mięsa i jego przetworów jest efektem wywoływanym głównie obecnością w nim typowego dla mięśni barwnika, zwanego mioglobiną. Cząsteczki tego barwnika, będące białkami sarkoplazmatycznymi są rozproszone w sarkoplazmie, a ich ilość rzutuje na intensywność czerwonej barwy surowego mięsa. Głównymi czynnikami zróżnicowania intensywności barwy są: gatunek zwierzęcia, jego wiek i płeć, rodzaj mięśni oraz sposób żywienia (podaż żelaza w pokarmie). Ilość mioglobiny kształtuje się od 1-3 mg w 1 g tkanki mięśniowej cielęcej do 4-10 mg w 1 g tkanki mięśniowej bydlęcej. O barwie tkanki mięśniowej decyduje jednak nie tylko poziom ilościowy mioglobiny, ale także zachodzący kierunek i zakres jej przemian chemicznych. Cząsteczka mioglobiny, jako chromoproteid składa się z komponentu białkowego (globiny) i grupy prostetycznej (hemu). Centralną pozycję w cząsteczce zajmuje dwuwartościowy atom żelaza wmontowany środkowo w pierścień porfirynowy. Mioglobina cechuje się czerwonym zabarwieniem, które jednak nie jest trwałe. Barwa ta łatwo zmienia swoją intensywność (nasycenie), a nawet zmienia ton i charakterystykę oraz przechodzi w inne rodzaje zabarwienia. Jest to w dużym stopniu następstwem zmiany wartościowości żelaza (utlenianie) oraz przyłączenia odmiennych od wody jonów i grup jonowych.
Wszystkie pochodne mioglobiny mające dwuwartościowe żelazo cechują się czerwonym zabarwieniem, ale o różnej intensywności. Przyłączenie cząsteczki tlenu (utlenowanie) prowadzi do powstania oksymioglobiny o jasnoczerwonym zabarwieniu. Zjawisko to jest wykorzystywane w systemie pakowania MAP świeżego mięsa. Szeroko przydatnym zjawiskiem w technologii jest proces przyłączenia do mioglobimy tlenku azotu, co dokonuje się w procesie peklowania (reakcja nitrozylowania, tlenowanie tlenkiem azotu). Powstający w takim procesie barwny kompleks nitrozylowy (Mb·NO) nadaje mięsu trwałą intensywnie barwę, która po obróbce termicznej zachowuje swoją charakterystykę. Tworzy się wówczas nitrozylomiochromogen. Proces peklowania jest wykorzystywany w bardzo szerokim zakresie w wielu procesach produkcyjnych. Rola barwnika, jakim jest nitrozylomioglobina (Mb·NO), jest nie do zastąpienia żadnym dodatkiem, który dałby porównywalny efekt jakościowy. Podobnym procesom ulega tylko hemoglobina, będąca hemowym typowym barwnikiem krwi. Dostaje się ona do mięsa przez naczynia włosowate, jako rezultat niedostatecznego wykrwawiania ubijanych zwierząt rzeźnych.  W procesie wędzenia wykorzystuje się natomiast powinowactwo natywnej mioglobiny do tlenku węgla. Prowadzi to w efekcie do powstawania karboksymioglobiny (Mb·CO), która, mimo że jest mniej stabilna od nitrozylomioglobiny, to skutecznie wzmacnia wybarwienie peklownicze wyrobów mięsnych. Wobec braku czynników redukujących oraz przy niskim ciśnieniu parcjalnym tlenu, mioglobina i jej hemowe pochodne ulegają procesowi utleniania. Utleniona forma mioglobiny (metmioglobina Fe+3) wykazuje zabarwienie brunatnoczerwone, skrajnie idące nawet w szarość. W czasie obróbki termicznej mioglobina i jej pochodne przekształcają się w miochromogeny. Zdenaturowana postać mioglobiny, jaką jest miochromogen, charakteryzuje się czerwoną barwą, ale jej forma utleniona, czyli metmiochromogen (Fe+3) wykazuje już niekorzystną brunatnoszarą barwą. Procesy utleniania mioglobiny i jej pochodnych obniżają jakość i atrakcyjność świeżego mięsa. Są one jedynie pożądane w procesie wytwarzania wyrobów mięsnych z surowców niepeklowanych (kiełbasa biała, kiszki kaszane, salcesony krwiste, wyroby garmażeryjne, dania gotowe). O barwie tych wyrobów decydują, poza metmioglobiną, metmiochromogen i methemochromogen, których powstawanie w trakcie obróbki termicznej stymuluje dodatkowo obecność chlorku sodu.

Funkcjonalne właściwości białek mięsa

Funkcjonalne właściwości białek mięsa wynikają z ich wzajemnego oddziaływania z wodą, jonami innych białek, węglowodanami, tłuszczami i wieloma dodatkami funkcjonalnymi. Do technologicznych cech białek mięsa zalicza się ich rozpuszczalność, pęcznienie, utrzymywanie i wiązanie wody, żelowanie, tworzenie i stabilizowanie emulsji oraz oddziaływanie na lepkość układów mięsnych. Białka kształtują więc sprawdziany oceny jakości wyrobów mięsnych, ale odbywa to się w zależności od budowy chemiczno-fizycznej i ich ilości. O wodochłonności mięsa decydują głównie białka miofibrylarne, będące zarazem bardzo aktywnymi emulgatorami tłuszczu i stabilizatorami struktury. Spośród tych białek najbardziej istotną rolę w stabilizacji przestrzennej tłuszczu odgrywa aktyna i aktomiozyna. Właściwości emulgacyjne tych białek związane są z ich rozpuszczalnością w roztworach soli, a także w dużym stopniu modyfikuje je stężenie jonów wodorowych. Zdecydowanie mniejszą rolę w kształtowaniu wodochłonności mięsa i stabilizowania emulsji białkowo-wodno- tłuszczowych, w porównaniu z białkami miofibrylarnymi, odgrywają białka sarkoplazmatyczne. Istotne znaczenie technologiczne z tej grupy białek ma przede wszystkim mioglobina i procesy prowadzące do powstawania jej pochodnych. Odpowiednio dobrane wzajemne proporcje białek, tłuszczu i wody pozwalają na otrzymanie stabilnych emulsji, jakimi są farsze kiełbasiane. Ostateczny efekt działania białek kształtuje dopiero obróbka cieplna nadająca wyrobom sprężystość. Wyróżnik ten jest efektem podatności białek miofibrylarnych na denaturację cieplną, zdolność zatrzymania wody i utrzymania przestrzennej dyspersji tłuszczu w takim stanie, w jakim została ona utworzona w czasie kutrowania. W mniejszym stopniu na ten stan układu wpływają białka sarkoplazmatyczne. W kształtowaniu właściwości wykutrowanego farszu przed jego obróbką cieplna nie odgrywają natomiast żadnej roli białka tkanki łącznej. Dopiero po dokonanej się termohydrolizie kolagen stanowi składnik, który współdecyduje o właściwościach reologicznych gotowego wyrobu. Jest to skutkiem żelowania powstałej w wyniku jego termohydrolizy glutyny. Kolagen wprowadza się często do farszu w trakcie jego wytwarzania, jako składnik skór wieprzowych lub drobiowych. Skórki wieprzowe zawierające 34,2% tkanki łącznej stosuje się najczęściej w postaci przygotowanej wstępnie emulsji. W praktyce wykorzystuje się wyłącznie skórki pochodzące od młodych zwierząt, ponieważ wraz z ich wiekiem dochodzi do stabilizacji struktury kolagenowej i tworzenia się wiązań poprzecznych, co prowadzi do oddawania wody i utwardzania tkanki. Wytwarzając emulsję ze skór, stosuje się proces ich kutrowania z frakcjonowanym dodawaniem lodu tak, aby łączny przyrost masy nie przekroczył 200% a temperatura końcowa po dodaniu trzeciej porcji lodu – 30° C. Przy drugim dodatku porcji lodu temperatura masy powinna osiągać 35-38°C. W ten sposób wytworzona emulsja pozbawiona jest ziarnistości a jej dodatek do farszu w ilości 8-15% nie spowoduje odchyleń jakości wyrobu w zakresie tekstury i smaku. Kolagen w emulsji skórkowej jest dodatkowo stabilizowany przez naturalnie występującą w surowcu skórkowym elastynę. Również stabilizują go tworzące się wiązania poprzeczne powstające między niektórymi aminokwasami kolagenu a obecnymi węglowodanami (glukoza, galaktoza i disacharydy z nich zbudowane). W przypadku produkcji wyrobów podrobowych istotną rolę odgrywa również kolagen, a ściślej produkt jego termohydrolizy, jakim jest glutyna. Proces termohydrolizy rozpoczyna się wtedy już na etapie wstępnej obróbki cieplnej surowców bogatych w kolagen (skórki, mięso z głów). Glutyna występująca później w masie wsadowej w postaci białka rozpuszczonego w wodzie obniża napięcie powierzchniowe, a po zakończeniu procesu produkcyjnego i dostatecznym obniżeniu temperatury wyrobu w czasie poprodukcyjnego chłodzenia tworzy żel, kształtujący sprężystość wyrobu gotowego. Nieścięgniste surowce mięsne kierowane do produkcji wędlin podrobowych są zawsze poddawane wstępnej obróbce cieplnej, w czasie której następuje koagulacja zawartego w nich białka. W trakcie późniejszego wytwarzania farszu białka te wiążą wodę, ale tylko adhezyjnie, co w ograniczonym stopniu wpływa na sprężystość wyrobu gotowego. Białka zdenaturowane nie pełnią także roli emulgatorów w czasie wytwarzania farszów kutrowanych z oparzonych wstępnie surowców (kiszki wątrobiane). Duże znaczenie odgrywają białka miofibrylarne w produkcji wyrobów z surowca poddanego mechanicznemu oddziaływaniu na mięso, w postaci zabiegu mieszania lub uplastyczniania. Białka te w największym stopniu decyduję bowiem wtedy o wielu wyróżnikach jakościowych gotowego wyrobu. W trakcie zachodzącego zaprogramowanego procesu uplastyczniania surowca dochodzi do wzrostu wodochłonności białek miofibrylarnych i ich pęcznienia. Dokonuje się ekstrahowanie tych białek z mięśni, prowadzące w efekcie do późniejszej poprawy związania gotowego wyrobu. Proces wspomagają również rozpuszczalne w roztworze wodnym (sok mięsny) białka sarkoplazmatyczne. Białka te poza kształtowaniem pożądanej barwy (mioglobina i jej pochodne) wpływają także na lepsze związanie gotowego wyrobu i poprawę sprężystości. Dynamika tych zjawisk wzrasta w miarę postępującego niszczenia mechanicznego naturalnej histologicznej struktury mięsa. Wyekstrahowane białka miofibrylarne w czasie obróbki cieplnej żelują, co decyduje o wzroście związania mięśni, tak istotnym w produkcji formowanych wędzonek. Proces uplastyczniania wpływa pozytywnie także na kolagen zawarty w surowcu mięsnym. Przejawia się to wzrostem dynamiki jego późniejszej termohydrolizy, wskutek udziału mikrokonwekcji w czasie obróbki cieplnej wyrobów wytwarzanych z tak uplastycznionego surowca.  Białka miofibrylarne i sarkoplazmatyczne odgrywają także dużą rolę w procesie dojrzewania kiełbas surowych. Zmiana wyjściowych właściwości tych wyrobów z plastyczno- lepkich na plastyczno-sprężyste staje się bowiem wynikiem pęcznienia i wzrostu rozpuszczalności białek miofibrylarnych oraz wyciśnięcia białek z włókiem mięśniowych na powierzchnię kawałków mięsa oraz jednoczesnego rozprowadzenia białek po powierzchni kawałków surowca tłuszczowego. W efekcie następuje wtedy lepsze związanie cząstek farszu. Procesom tym sprzyja pogłębiające się zakwaszanie masy wędlinowej i postępujący stopień odwodnienia. Obniżająca się wartość pH wpływa na poprawę konsystencji już na etapie początkowej fazy dojrzewania nadzianej do osłonek masy kiełbasianej, która osiąga poziom zakwaszenia zbliżony do punktu izoelektrycznego miozyny (pH ok. 5,4). W przypadku przygotowania farszu do produkcji kiełbas surowych miękkich w istotnym technologicznie krótkotrwałym procesie mieszania powinno dochodzić do wyciśnięcia białek sarkoplazmatycznych na powierzchnię kawałków mięsa oraz jednoczesne rozprowadzenie ich na powierzchni cząstek tłuszczu. W ten sposób uzyskuje się pożądany efekt wzrostu lepkości masy wsadowej a w konsekwencji lepszego związania jej składników.

Literatura

• Dzierżyńska-Cybulko B., Kijowski J. (1979): Zarys przetwórstwa surowców zwierzęcych. WAR- Poznań
• Makała H. (1998): Charakterystyka białek mięśniowych i niemięśniowych stosowanych w przetwórstwie mięsa. „Gospodarka Mięsna” nr 10
• Pezacki W. (1984): Przetwarzanie jadalnych surowców rzeźnych. PWN-Warszawa
• Prost E. (1985): Higiena mięsa. P. W. R i L- Warszawa
• Wajdzik J.(2013): Uplastycznianie mięsa.
• „Gospodarka Mięsna” nr 8
• Anonim (1998): Zastosowanie skórek wieprzowych w produkcji przetworów mięsnych. „Mięso i Wędliny” nr 3